【作者】王瑩 鮑大鵬 楊瑞恒 陳洪雨 高英女 李燕 茅文俊 吳瑩瑩

【機構】國家食用菌工程技術研究中心農業部南方食用菌資源利用重點實驗室上海市農業遺傳育種重點開放實驗室上海市農業科學院食用菌研究所

摘要：L-半胱氨酸亞砜裂解酶(L-cysteine sulfoxide lyase,C-S lyase)是香菇中含硫風味物質生物合成途徑的關鍵酶之一。本文基于6個不同香菇菌株的全基因組測序數據,挖掘了24個潛在的香菇L-半胱氨酸亞砜裂解酶(LentinulaedodesC-Slyase,Lecsl)同源基因,對其編碼蛋白的生理生化特性、信號肽、跨膜結構域、轉錄活性、分子進化、保守基序和蛋白三級結構等方面進行了分析。結果發現,這24個香菇Lecsl同源蛋白含有相同的蛋白結構域(IPR015424和IPR000192),都屬于L-半胱氨酸脫巰基酶家族(PTHR43092:SF2),都不含信號肽和跨膜結構,但它們的蛋白穩定性有所不同。對24個Lecsl同源蛋白進行聚類分析發現,其中的11個組成了新的進化分支,這一分支的Lecsl同源蛋白在香菇的菌絲體或子實體中有轉錄活性,且含有蒜酶和L-半胱氨酸脫硫酶的保守基序19,推測這一分支的Lecsl同源蛋白在香菇中具有催化產生含硫風味物質和內源性甲醛的活性。進一步分析發現,這一分支又分為兩個亞支,其中一支包含已發現的Lecsl/LE01_CSL1,并且在香... 更多

 

基金：上海市科委科技創新行動計劃(17391900400)； 上海市科技興農重點攻關項目[滬農科攻字(2016)第6-1-3號]； 上海市農業科學院卓越團隊建設計劃[農科創2017(A-02)]~~；

 

關鍵詞：香菇; L-半胱氨酸亞砜裂解酶; 生物信息學; 聚類分析; 關鍵氨基酸;